Типы коллагеновых волокон

Соединительная ткань формирует структурную поддержку живых существ, особенно позвоночных. Ткани соотвествуя этому определению служат разнообразие функции повсеместно в тело, и строительные блоки много из этих соединительных тканей волокна коллагена. Коллаген-это белок – в самом деле, это самый обильный протеин в природе. Поэтому неудивительно, что по состоянию на 2018 год было выявлено около 40 подтипов.

Не все типы коллагена сформированы в волокна, составленные фибриллов (которые сами сделаны групп в составе триплеты индивидуальных молекул коллагена), но 3 из 5 главных типов коллагена – обозначенных I, II, III, IV и V – часто увидены в этом расположении. Коллаген обладает выгодным свойством сопротивления растяжению и растягивающие усилия. Вследствие явной распространенности коллагена в организме, нарушения, влияющие на его синтез или биологическое производство, многочисленны и могут быть серьезными.

Виды соединительной ткани

Собственно соединительная ткань, что переводится примерно как "все, что не один, что большинство людей могли бы признать как соединительная ткань", включает в себя свободную соединительную ткань, плотную соединительную ткань и жировую ткань. Другие типы соединительной ткани включают кровь и кроветворную ткань, лимфоидную ткань, хрящ и кость.

Коллаген - это форма рыхлой соединительной ткани. Этот тип ткани включает волокна, основное вещество, базальные мембраны и множество свободно существующих (например, циркулирующих в крови) клеток соединительной ткани. Помимо коллагеновых волокон, тип волокна рыхлой соединительной ткани включает ретикулярные и эластические волокна. Коллаген не найден в земном веществе, но компонент некоторых мембран подвала, которые интерфейс между соединительной тканью самой и к любой ткани он поддерживает.

Синтез коллагена

Как уже отмечалось, коллаген является одним из видов белка, а белки состоят из аминокислот. Короткие длины аминокислот вызваны пептидами, тогда как полипептиды более длинные, но коротки быть полноценными функциональными протеинами.

Как все протеины, коллаген сделан на поверхностях рибосом внутри клеток. Эти инструкции пользы от рибонуклеиновой кислоты (рибонуклеиновой кислоты) сделать длинные вызванные полипептиды проколлаген. Это вещество модифицируется в эндоплазматическом ретикулуме клеток различными способами. К некоторым аминокислотам добавляются молекулы сахара, гидроксильные группы и сульфидно-сульфидные связи. Каждая молекула коллагена, предназначенная для коллагенового волокна, наматывается в тройную спираль вместе с двумя другими молекулами, придавая ему структурную стабильность. Прежде чем коллаген может стать вполне возмужалым, свои концы уравновешены для того чтобы сформировать вызванный протеин tropocollagen, которое просто другое имя для коллагена.

Классификация Коллагена

Хотя над 3 дюжинами определенных видов коллагена были определены, только малая часть этих физиологически значительно. Первые пять типов, используя римские цифры I, II, III, IV и V, являются в подавляющем большинстве наиболее распространенными в организме. В действительности, 90 процентов всего коллагена состоит из типа I.

Коллаген типа I (иногда называемый коллагеном I; эта схема, конечно, применяется ко всем типам) составляет коллагеновые волокна и содержится в коже, сухожилиях, внутренних органах и органической (что это, неминеральная) части кости. Тип II является основным компонентом хряща. Тип III главный компонент сетевидных волокон, который несколько смущает в виду того что эти не учтены "волокнами коллагена" как волокна сделанные от типа I; типы I и III часто увидены совместно в тканях. Тип IV найден в мембранах подвала, пока тип V увиден в волосах и на поверхностях клеток.

Тип I Коллаген

Поскольку коллаген типа I настолько широко распространен, его легко выделить из окружающих тканей, и он был первым типом коллагена, который будет официально описан. Белковая молекула типа I состоит из трех меньших молекулярных компонентов, два из которых известны как α1 (I) цепи, а одна из которых называется α2 (I) цепью. Они расположены в виде длинной тройной спирали. Эти тройные спирали, в свою очередь, укладываются друг на друга, образуя фибриллы, которые, в свою очередь, связаны в полноценные коллагеновые волокна. Следовательно, иерархия от наименьшего к наибольшему в коллагене - это α-цепь, молекула коллагена, фибрилла и волокно.

Эти волокна способны значительно растягиваться без разрушения. Это делает их чрезвычайно ценными в сухожилиях, которые соединяют мышцы с костями и, следовательно, должны выдерживать большую силу, не ломаясь, при этом обеспечивая большую гибкость.

При заболевании, называемом несовершенным остеогенезом, либо коллаген типа I не вырабатывается в достаточных количествах, либо синтезируемый коллаген является дефектным по своему составу. Это приводит к слабости кости и нарушениям в соединительной ткани, что приводит к различным степеням физической слабости (в некоторых случаях это может привести к летальному исходу).

Коллаген типа II

Коллаген типа II также образует волокна, но они не так хорошо организованы, как волокна коллагена типа I. Они находятся главным образом в хряще. Фибриллы типа II, вместо того, чтобы быть аккуратно параллельными, часто располагаются в том, что является более или менее беспорядочным. Это объясняется тем фактом, что хрящ, являясь основным домом коллагена типа II, в основном состоит из матрицы, состоящей из протеогликанов. Они состоят из молекул, называемых гликозаминогликаны, обернутые вокруг цилиндрического ядра белка. Вся конструкция делает хрящ сжимаемым и «упругим», что хорошо подходит для основной работы хряща по смягчению ударных нагрузок на суставы, такие как колени и локти.

Считается, что нарушения формирования хряща, поражающие скелет, известный как хондродисплазия, вызваны мутацией в гене ДНК, который кодирует молекулу коллагена II типа.


Коллаген типа III

 

Основная роль коллагена типа III заключается в формировании ретикулярных волокон. Эти волокна очень узкие и имеют диаметр всего около 0,5-2 миллионов долей метра. Коллагеновые фибриллы, изготовленные из коллагена типа III, имеют более разветвленную, чем параллельную ориентацию.

Ретикулярные волокна в изобилии обнаружены в миелоидных (костном мозге) и лимфоидных тканях, где они служат основой для специализированных клеток, участвующих в образовании новых клеток крови. Они сделаны или фибробластами или ретикулярными клетками, в зависимости от их местоположения. Их можно отличить от коллагена I типа по тому, как они выглядят после окрашивания определенными химическими красителями.

Один из 10 или около того подтипов заболевания, называемого синдромом Элерса-Данлоса, который может привести к фатальному разрыву кровеносных сосудов, вызван мутацией в гене, который кодирует коллаген типа III.

Коллаген типа IV

Как отмечается, коллаген типа IV является основным компонентом базальной мембраны. Он организован в обширные разветвленные сети. Этот тип коллагена не имеет так называемой осевой периодичности, что означает, что по его длине он не имеет характерного повторяющегося рисунка и вообще не образует волокон. Поэтому этот тип коллагена можно рассматривать как наиболее случайный из основных типов коллагена. Коллаген типа IV состоит из большей части внутреннего из трех слоев базальной мембраны, называемой lamina densa («толстый слой»). По обе стороны от lamina densa находятся lamina lucida и lamina fibroreticularis. Последний слой содержит некоторый коллаген типа III в форме ретикулярных волокон, а также коллаген типа VI, реже встречающийся тип.

 

Категория: Медицина | Добавил: fantast (13.02.2019)
Просмотров: 11 | Рейтинг: 0.0/0